Роль биохимических маркеров в катарактогенезе. Обзор литературы

Прозрачность хрусталика определяется клеточным и субклеточным уровнем его организации. Нарушение размеров хрусталика, однородности формы и правильности расположения волокон приводит к рассеянию света, падающего на хрусталик, в то же время его нормальные прозрачные белки превращаются в мутную, коагулированную, нерастворимую форму, а также подвергаются денатурации. Сохранение прозрачности хрусталика возможно только при его определенном химическом составе, достигаемом строгой сбалансированностью всех звеньев метаболизма. Кроме того, изменение молекулярного состава и конституциональный дисбаланс во ВГЖ часто являются причиной развития патологических процессов в переднем отрезке глаза. Гематоофтальмический барьер делает глаз иммунопривилегированным органом. Однако при многих заболеваниях, хирургических вмешательствах, травмах глаза гематоофтальмический барьер может быть нарушен, вследствие этого воспалительные эффекторные клетки и молекулы индуцируют каскад реакций, в результате которого происходят необратимые фибротические изменения вещества хрусталика. В связи с этим является необходимым поиск новых достоверных способов определения уровня некоторых биохимических агентов во внутриглазных структурах, а также определение референсных значений для стратегически важных биомаркеров развития катаракты. В настоящем обзоре представлены современные взгляды на дисбаланс биохимических маркеров во влаге передней камеры и хрусталике, способствующий помутнению его вещества.

1. Johns KJ, Feder RS, Hammill BM, Miller-Meeks MJ, Rosenfeld SI, Perry PE, eds. Lens and cataract: section 11, basic and clinical science course. San Francisco: American Academy of Ophthalmology; 2003.

2. Floyd RP. History of cataract surgery. In: Albert DM, Jakobiec FA, eds. Principles and practice of ophthalmology, 2nd edn. Philadelphia: WB Saunders. 2000:1463– 1476.

3. Khandekar R, Sudhan A, Jain BK. Impact of cataract surgery in reducing visual impairment: a review. Middle East. Afr. J. Ophthalmol. 2015;22(1):80–85. doi: 10.4103/09749233.148354.

4. Бранчевский СЛ, Малюгин БЕ. Распространенность нарушений зрения вследствие катаракты по данным исследования РААБ в Самаре. Офтальмохирургия. 2013;3:82–85

5. Чупров АД, Кудрявцева ЮВ. Патология хрусталика: учебное пособие для студентов медицинских ВУЗов. Киров: КГМА, 2007. 81 с.

6. Шульпина НВ, Марголис МГ. Старческая катаракта — проблема общемедицинская. Клиническая медицина 1973;51(4):19–21.

7. Barber GW. Free amino acids in senile cataractous lenses: possible osmotic etiology. Invest Ophthalmol. 1968;7(5):564–583.

8. DE RUYTER J. De aetiologie van cataracta senilis in verband met problemen van degeneratie en dood van weefselcellen in het algemeen. II [Etiology of senile cataract in relation to problems of degeneration and death of tissue cells in general. II]. Ned Tijdschr Geneeskd. 1954;98(15):1006–1010 (In Holland).

9. Barber GW. Human cataractogenesis: a review. Exp Eye Res. 1973;16(2):85–94. doi:10.1016/0014-4835(73)90303-5.

10. To CH, Kong CW, Chan CY The mechanism of aqueous humour formation. Clin Exp Optom. 2002;85(6):335–349. doi: 10.1111/j.1444-0938.2002.tb02384.x

11. Chowdhury UR, Madden BJ, Charlesworth MC, Fautsch MP. Proteome Analysis of Human Aqueous Humor. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2010;51(10):4921–4931. doi: 10.1167/iovs.10-5531.

12. Фисенко НВ, Труфанов СВ, Аветисов КС, Вторушина ВВ, Суббот АМ. Определение уровня цитокинов во внутриглазной жидкости при эндотелиальной дистрофии роговицы Фукса и буллезной кератопатии. Вестник офтальмологии. 2021;137(3):13–18. doi: 10.17116/oftalma202113703113.

13. Филиппов ВМ, Петрачков ДВ, Будзинская МВ, Сидамонидзе АЛ. Современные концепции патогенеза диабетической ретинопатии. Вестник офтальмологии. 2021;137(5-2):306–313. doi: 10.17116/oftalma2021137052306.

14. Schmitt C, Hockwin O. The mechanisms of cataract formation. J Inherit Metab Dis. 1990;13(4):501–508. doi: 10.1007/BF01799507.

15. Rabbani N, Thornalley PJ. Glyoxalase Centennial conference: introduction, history of research on the glyoxalase system and future prospects. Biochem Soc Trans. 2014;42(2):413–418. doi: 10.1042/BST20140014.

16. Thornalley PJ, Langborg A, Minhas HS. Formation of glyoxal, methylglyoxal and 3-deoxyglucosone in the glycation of proteins by glucose. Biochem J. 1999;344 (Pt 1):109–116.

17. Rowan S, Bejarano E, Taylor A. Mechanistic targeting of advanced glycation end-products in age-related diseases. Biochim Biophys Acta Mol Basis Dis. 2018;1864(12):3631–3643. doi: 10.1016/j.bbadis.2018.08.036.

18. Gul A, Rahman MA, Hasnain SN. Role of fructose concentration on cataractogenesis in senile diabetic and non-diabetic patients. Graefes Arch Clin Exp Ophthalmol. 2009;247(6):809–814. doi: 10.1007/s00417-008-1027-9.

19. Егоров ВВ, Сорокин ЕЛ, Смолякова ГП, Коленко ОВ. Катаракта. Диагностические ошибки при направлении пациентов на хирургическое лечение. Хабаровск: Редакционно-издательский центр ИПКСЗ, 2020. С. 12–18. doi: 10.25276/978-5-94289-028-5.

20. Agarwal R, Iezhitsa IN, Agarwal P, Spasov AA. Mechanisms of cataractogenesis in the presence of magnesium deficiency. Magnes Res. 2013;26(1):2–8. doi: 10.1684/mrh.2013.0336.

21. Mathias RT, Rae JL, Baldo GJ. Physiological properties of the normal lens. Physiol Rev. 1997;77:21–50.

22. Hasler L, Walz T, Tittmann P, Gross H, Kistler J, Engel A. Purified lens major intrinsic protein (MIP) forms highly ordered tetragonal two-dimensional arrays by reconstitution. J Mol Biol. 1998;279:855–864.

23. Varadaraj K, Kushmerick C, Baldo GJ, Bassnett S, Shiels A, Mathias RT. The role of MIP in lens fiber cell membrane transport. J Membr Biol. 1999;170:191–203.

24. Duncan G, Webb SF, Dawson AP, Bootman MD, Elliott AJ. Calcium regulation in tissue-cultured human and bovine lens epithelial cells. Invest Ophthalmol Vis Sci. 1993;34:2835–2842.

25. Kaliaperumal R, Venkatachalam R, Nagarajan P, Sabapathy SK. Association of Serum Magnesium with Oxidative Stress in the Pathogenesis of Diabetic Cataract. Biol Trace Elem Res. 2021;199(8):2869–2873. doi: 10.1007/s12011-020-02429-9.

26. Babizhayev MA, Yegorov YE. Telomere Attrition in Human Lens Epithelial Cells Associated with Oxidative Stress Provide a New Therapeutic Target for the Treatment, Dissolving and Prevention of Cataract with N-Acetylcarnosine Lubricant Eye Drops. Kinetic, Pharmacological and Activity-Dependent Separation of Therapeutic Targeting: Transcorneal Penetration and Delivery of L-Carnosine in the Aqueous Humor and Hormone-Like Hypothalamic Antiaging Effects of the Instilled Ophthalmic Drug Through a Safe Eye Medication Technique. Recent Pat Drug Deliv Formul. 2016;10(2):82–129. doi: 10.2174/1872211309666150618104657.

27. Nagai N, Fukuhata T, Ito Y. Effect of magnesium deficiency on intracellular ATP levels in human lens epithelial cells. Biol Pharm Bull. 2007;30:6–10.

28. Kumar BP, Shivakumar K. Depressed antioxidant defense in rat heart in experimental magnesium deficiency. Implications for the pathogenesis of myocardial lesions. Biol Trace Elem Res. 1997;60:139–144.

29. Likidlilid A, Patchanans N, Peerapatdit T, Sriratanasathavorn C. Lipid peroxidation and antioxidant enzyme activities in erythrocytes of type 2 diabetic patients. J Med Assoc Thai. 2010;93(6):682–693.

30. Еричев ВП, Козлова ИВ, Рещикова ВС, Алексеев ВН, Левко МА, Замятнин АА, Гудкова ЕЮ, Ковалева НА, Выгодин ВА, Федоркин ОН, Остапенко В, Сенин ИИ, Савченко АЮ, Попеко НА, Скулачев ВП, Скулачев МВ. Клиническое исследование эффективности и безопасности препарата Визомитин®, глазные капли, у пациентов с возрастной катарактой. Национальный журнал Глаукома. 2016;15(1):61–69.

31. Wishart TFL, Flokis M, Shu DY, Das SJ, Lovicu FJ. Hallmarks of lens aging and cataractogenesis. Exp Eye Res. 2021;210:108709. doi: 10.1016/j.exer.2021.108709.

32. Walker JL, Menko AS. Immune cells in lens injury repair and fibrosis. Exp Eye Res. 2021;209:108664. doi: 10.1016/j.exer.2021.108664.

33. Menko AS, Walker JL, Stepp MA. Fibrosis: Shared Lessons From the Lens and Cornea. Anat Rec (Hoboken). 2020;303(6):1689–1702. doi: 10.1002/ar.24088.

34. Menko AS, DeDreu J, Logan CM, Paulson H, Levin AV, Walker JL. Resident immune cells of the avascular lens: Mediators of the injury and fibrotic response of the lens. FASEB J. 2021;35(4):e21341. doi: 10.1096/fj.202002200R.

35. Kitaichi N, Namba K, Taylor AW. Inducible immune regulation following autoimmune disease in the immune-privileged eye. J Leukoc Biol. 2005 Apr;77(4):496– 502. doi: 10.1189/jlb.0204114.

36. Avichezer D, Chan CC, Silver PB, Wiggert B, Caspi RR. Residues 1-20 of IRBP and whole IRBP elicit different uveitogenic and immunological responses in interferon gamma deficient mice. Exp Eye Res. 2000 Aug;71(2):111–118. doi: 10.1006/exer.2000.0860.

37. Еричев ВП, Петров СЮ, Суббот АМ, Волжанин АВ, Германова ВН, Карлова ЕВ. Роль цитокинов в патогенезе глазных болезней. Национальный журнал глаукома. 2017;16(1):87–101.

38. Ярилин АА. Основы иммунологии. М.: Медицина; 1999.

39. Rossi D, Zlotnik A. The biology of chemokines and their receptors. Annu Ver Immunol. 2000;18:217–242.

40. Tayal V, Kalra B. Cytokines and anti-cytokines as therapeutics--an update. Eur J Pharmacol. 2008;579(1–3):1–12.

41. Streilein JW, Cousins SW. Aqueous humor factors and their effect on the immune response in the anterior chamber. Curr Eye Res. 1990;9 Suppl:175–182. doi: 10.3109/02713689008999439.

42. Вит ВВ. Развитие, строение и патология хрусталика. Катаракта. Киев, 2002. С. 24–54.

43. Hamid S, Gul A, Hamid Q. Relationship of cytokines and AGE products in diabetic and non-diabetic patients with cataract. Int J Health Sci (Qassim). 2016;10(4):507–515.

44. Созуракова Е.А., Громакина Е.В., Шабалдин А.В., Шабалдина Е.В., Шахматов К.С. Особенности местной и системной иммунной регуляции при катаракте. Медицина в Кузбассе. 2018 год; 17(3): 8–13.Созуракова ЕА, Громакина ЕВ, Шабалдин АВ, Шабалдина ЕВ, Шахматов КС.Особенности локальной и системной иммунной регуляции при катаракте . Медицина в Кузбассе. 2018;17(3):8–13

45. Engelbrecht C, Sardinha LR, Rizzo LV. Cytokine and Chemokine Concentration in the Tear of Patients with Age-Related Cataract. Curr Eye Res. 2020;45(9):1101– 1106. doi: 10.1080/02713683.2020.1715445.

46. Lovicu FJ, Shin EH, McAvoy JW. Fibrosis in the lens. Sprouty regulation of TGFβsignaling prevents lens EMT leading to cataract. Exp Eye Res. 2016;142:92–101. doi: 10.1016/j.exer.2015.02.004.

47. Школяренко НЮ, Юсеф ЮН. Изменения капсульного мешка хрусталика после экстракции катаракты. Вестник офтальмологии. 2005;121(3):40–43.

48. Han R, Hao P, Wang L, Li J, Shui S, Wang Y, Ying M, Liu J, Tang X, Li X. MicroRNA34a inhibits epithelial-mesenchymal transition of lens epithelial cells by targeting Notch1. Exp Eye Res. 2019;185:107684. doi: 10.1016/j.exer.2019.05.024.

49. Chen X, Xiao W, Chen W, Liu X., Wu M., Bo Q., Luo Y., Ye Sh., Cao Y., Liu Y. MicroRNA-26a and -26b inhibit lens fibrosis and cataract by negatively regulating Jagged-1/Notch signaling pathway [published correction appears in Cell Death Differ. 2017 Sep 22]. Cell Death Differ. 2017;24(8):1431–1442. doi: 10.1038/cdd.2016.152.

50. Клишо ЕВ, Кондакова ИВ, Чойнзонов ЕЛ. Матриксные металлопротеиназы в онкогенезе. Сибирский онкологический журнал. 2003;2:63–70.

51. Потеряева ОН. Матриксные металлопротеиназы: строение, регуляция, роль в развитии патологических состояний. Обзор литературы. Медицина и образование в Сибири. 2010;5:7.

52. Wang H, Keiser JA. Vascular endothelial growth factor upregulates the expression of matrix metalloproteinases in vascular smooth muscle cells: role of flt-1. Circ. Res. 1998;83(8):832–840.

53. Рогова ЛН, Шестернина НВ, Замечник ТВ, Фастова ИА. Матриксные металлопротеиназы из роль в физиологических и патологических процессах (обзор). Вестник новых медицинских технологий. 2011;18(2):86–89.

54. Свинарева ДИ, Чурносов МИ. Роль матриксных металлопротеиназ в патогенезе первичной открытоугольной глаукомы. Вестник офтальмологии. 2020;136(4):146–150. doi: 10.17116/oftalma2020136041146.

55. David LL, Shearer TR, Shih M. Sequenceanalysis of lens beta-crystallins suggests involvement of calpain in cataract formation. J. Biol. Chem. 1993;268:1937–1940.

56. Shih M, David LL, Lampi KJ, Ma H, Fukiage C, Azuma M, Shearer TR. Proteolysis by m-calpain enhances in vitro light scattering by crystallins from human and bovine lenses. Curr Eye Res. 2001 Jun;22(6):458–469. doi: 10.1076/ceyr.22.6.458.5483.

57. Shestopalov VI, Bassnett S. Development of a macromolecular diffusion pathway in the lens. J Cell Sci. 2003 Oct 15;116(Pt 20):4191–4199. doi: 10.1242/jcs.00738.

58. Descamps FJ, Martens E, Proost P, Starckx S, Van den Steen PE, Van Damme J, Opdenakker G. Gelatinase B/matrix metalloproteinase-9 provokes cataract by cleaving lens betaB1 crystallin. FASEB J. 2005 Jan;19(1):29–35. doi: 10.1096/fj.04-1837comю.